内肽酶,也就是通常所说的蛋白酶,主要作用于蛋白质多肽链内部的肽键使蛋白质长链分解成短肽片段。蛋白酶根据结构同源性分为不同的宗族,亚类进一步根据序列同源性程度分为不同的家族。蛋白酶水解蛋白质时,作用部位因肽键种类而异。如胰蛋白酶的切点是羧基侧为碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸)肽键;胃蛋白酶要求切点两端有芳香族氨基酸;枯草杆菌碱性蛋白酶要求切点的羧基侧为疏水性芳香族氨基酸( 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸)。这种蛋白酶对切点的特异性要求叫做蛋白酶的底 物专一性。利用蛋白酶的底物专一性可以定向获得特殊结构的多肽。
一些氨肽酶和羧肽酶含有糖,但都不含脂蛋白。X射线结晶方法揭示了牛晶状体LAP的三维结构,表明它是一种在活性部位含有2个锌离子的金属酶,而哺乳动物间LAP具有结构相似性,不过也发现牛晶状体LAP和恶臭假单胞菌氨肽酶(ppLAP)之间及其相似,尤其是大肠杆菌和酿酒酵母LAP与牛晶状体LAP有显著的氨基酸序列同源性。酿酒酵母氨肽酶1(Ape1)是一种货物蛋白,在液泡中成熟形式为Ape1 (mApe1),以四面体十二聚合物形式存在。
所有的外肽酶作用的底物N-末端有1个游离的氨基,或者C-末端有1个游离的羧基,或者两种结构都需要,而且,外肽酶从肽链末端水解1个肽键时,释放的残基不会多于3个。多肽末端的特定氨基酸、与肽键相邻的氨基酸残基的性质、多肽链的结构和长度共同决定外肽酶的活性。大多数氨肽酶的适pH值在中性范围,适温度介于37~50℃;与前者相比,羧肽酶具有较宽的作用pH值范围(4.0~8.5)和较宽的温度范围(25~80℃)。
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更新时间:2024-03-30 06:18:05